Untersucht man Polypeptidketten,
fallen einem mehrere Besonderheiten der räumlichen Struktur auf.
Diese kann man teilweise schon bei Oligopeptiden feststellen. Damit
man bei einem Molekül, das aus mehreren Tausend Atomen besteht,
noch den "Durchblick" hat, haben die Wissenschaftler verschiedene
Darstellungsarten entwickelt.
Alle Atome darzustellen ist sinnlos, denn wichtige Details der Gesamtstruktur
sind nicht mehr sichtbar. So verzichtet man auf bekannte oder unwesentliche
Strukturen wie H-Atome oder funktionelle Gruppen.
Aus den vorangegangenen Kapiteln
wissen wir ja:
- Peptidketten bestitzen
eine Primärstruktur (Zick-Zack-Kette)
- Aminosäuren sind
über die Peptidbindung
verbunden
- Die Peptidkette hat ein
Amino- und ein Carboxylende
- Die Reste
stehen aus der Kette heraus.
Die nachfolgende Abbildung zeigt verschiedene Darstellungsarten
am Beispiel des Peptids Glucagon:
Manchmal wird noch eine reine Stick-Darstellung
verwendet (dickerer Draht). Die Cartoon-Darstellung ist bei langen
Peptidketten die beste.
Betrachten wir nun einmal einige computeranimierte
Modelle verschiedener Peptide und Proteine.
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Erkenntnisse:
- bei allen Abbildungen sieht man schraubige
Bereiche
- die Ketten falten sich wollknäuelartig,
je länger sie sind
- bei Ribonuklease kann man daneben noch
parallele Bereiche erkennen (gelb)
- GAPD besteht aus 4 Ketten ( gelbe, blaue,
grüne, hellblaue Kette)
- Cytochrom enthält ein fremdes Molekül
(rot)
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Alle Proteine zeigen solche Eigenschaften.
- Die Aufschraubung der Primärstruktur nennt
man eine Helix
(siehe Glucagon oder Insulin)
- Parallel verlaufende Primärstrukturbereiche
nennt man Faltblatt
(siehe Ribonuklease)
Beide Strukturen faßt man als
Sekundärstruktur
eines Proteins zusammen.
- Die Wollknäuelstruktur nennt man Globulärstruktur
oder Tertiärstruktur.
- Die Tatsache, daß sogar mehrere Wollknäule
(Tertiärstrukturen) sich zusammenlagern können, heißt
Quartärstruktur.
(siehe GAPD)
- Wenn ein Protein noch andere Moleküle
(Nichteiweiß-) eingelagert enthält, nennt man es
Proteid.
Beim Cytochrom ist es ein Farbstoff mit Namen
Häm, derselbe Farbstoff
wie im Hämoglobin, dem roten Blutfarbstoff.
Sekundärstruktur
Helix
Betrachten wir eine geschraubte Primärstruktur (Helix)
genauer. Wieso kommt es einmal zur Aufschraubung, ein anderes Mal
nicht? Der Grund ist, dass meist hydrophobe
Aminosäuren vorhanden sein müssen,
deren Reste sich räumlich so anordnen
können, daß zusätzlich zur Peptidbindung noch Wasserstoffbrücken
ausgebildet werden.
Diese stabilisieren die Helix. Die Abb. 29 zeigt
einen Ausschnitt aus einer Helix im Stäbchen (Stick)-Modell.
Es sind 9 Aminosäuren abgebildet.
Die H-Brücken werden durch die C=O Gruppen
und H-Atome der N-Atome der Peptidbindung gebildet. Nach Pauling
nennt man diese Aufschraubung in Anlehnung an das Protein
a-Keratin: a-Helix.
Die zweite Sekundärstruktur ist die Faltblattstruktur.
Dabei verlaufen Primärstrukturen entweder parallel
oder antiparallel nebeneinander und sind
ebenfalls durch H-Brücken miteinander verbunden. Typisch sind
auch die Haarnadel-Faltungen zwischen den Strängen. In den
Abbildungen oben enthalten Insulin und Ribonuklease beide antiparallele
Faltblattstrukturen (gelb) , die durch
die Pfeilrichtung ausgewiesen sind.
Nach Pauling
nennt man in Anlehnung an das Haarprotein b-Keratin
diese Anordnung :b-Faltblatt.
Tertiärstruktur
Eine Tertiärstruktur besitzt also folgende
Elemente:
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Klicken Sie auf die Abbildungen
21-24 für die 3D-Darstellungen
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Abb. 21
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Glucagon
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Kalottenmodell
Alle Atome sind als
Kalotten dargestellt.
Nur das Volumen des Moleküls
wird sichtbar;
die räumliche Faltung
der Kette kann nur erahnt werden.
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Abb. 22
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Glucagon
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Ball-and-Stick-Modell
Atome sind als Kugeln dargestellt,
die Bindungen als Stäbchen.
Man sieht, daß die Aminosäurereste
aus der Kette herausstehen.
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Abb. 23
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Glucagon
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Wireframe-Modell
(Drahtmodell)
In jedem Eckpunkt sitzt ein Atom.
Etwas bessere Auflösung der Struktur
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Abb. 24
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Glucagon
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Cartoon-Darstellung
Nur die Primärstruktur
wird dargestellt; auch Reste werden nicht dargestellt.
Man erkennt deutlich die schraubige Form der Primärstruktur
(rot) die weißen Enden
sind ebenfalls Primärstruktur ohne Windung.
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Abb. 25
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Insulin
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(51 Aminosäuren); Hormon
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Abb. 26
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Ribonuklease
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(104 Aminosäuren)
Protein (Enzym) im Zellkern
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Abb. 27
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GAPD
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(1332 Aminosäuren)
Protein (Enzym) im Cytoplasma
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Abb. 28
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Cytochrom B 562
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(103 Aminosäuren)
Protein in den Mitochondrien
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Abb. 29
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a-Helix
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Klicken Sie auf das Bild, um
eine andere Ansicht der Helix zu sehen
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Abb. 30
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Faltblatt
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Bitte klicken Sie auf das Bild zum vergrößern
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Abb. 31
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Protein aus beiden Sekundärstrukturen
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Fettsäure-bindendes Protein mit orthogonalem Faltblatt-Sandwich
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Abb. 32
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Proteinkonformation
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Links sind die Elemente der
räumlichen Struktur der Eiweiße nochmals
zusammengefaßt. Je länger die Polypeptidkette
und je häufiger bestimmte Aminosäuren vorkommen,
desto wahrscheinlicher ist das Auftreten von Helices und
Faltblättern. Grundlage ist immer die Primärstruktur,
die sich zur Helix oder zum Faltblatt organisiert (= Sekundärstruktur.
Beides findet sich dann in der
Tertiärstruktur nochmals
räumlich übergeordnet.
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