Steuerung von Zellen

1.2

Bau von Proteinen

1.2.1

Aufgaben der Proteine im Überblick

Biomoleküle in

 

Überlegen wir mal, wieviele verschiedene Stoffe bei der Besprechung der Zellbestandteile vorkamen? Und welche waren die wichtigsten?

Sicherlich sind die Nährstoffe mit am wichtigsten. Allgemein für Organismen werden folgende Stoffe Hauptnährstoffe genannt:

Kohlenhydrate, Fette (Lipide) und Eiweiße (Proteine), daneben Wasser.

Wir wollen uns nun mit den Proteinen als eine für Zellen wichtige Stoffgruppe beschäftigen.

Testen Sie sich selbst! Was wissen Sie bisher über Proteine?

Wo werden in der Zelle Eiweiße hergestellt?
Am Aufbau welcher Zellstrukturen sind Proteine beteiligt?
Welche Aufgaben haben Proteine in der Zelle?
Welche Proteine kennen Sie eventuell aus der Werbung oder aus der Ernährung?

Nach der Beantwortung dieser Fragen wird einem klar, dass Proteine wesentlich zum Aufbau und Funktionieren einer Zelle beitragen. Nachfolgend soll der Aufbau und die Funktion der Proteine besprochen werden.

Ein paar kleine Tests geben Auskunft, aus welchen Elementen Proteine bestehen:

Erhitzt man z. B. Käse, Fleisch, Mehl, Haare und Leder in konzentrierter Lauge und hält feuchtes Universalindikatorpapier in die Reagenzglasmündung, erhält man eine blaue  Färbung, ein
Zeichen für das Entweichen von Ammoniak.

    Proteine enthalten also das Element Stickstoff (N).

Verdünnt man die Lösung mit H2O und gibt etwas Bleiacetatlösung dazu, erhält man einen schwarzen Niederschlag von Bleisulfid.

Proteine enthalten demnach ebenfalls Schwefel (S).

Erhitzt man Hühnereiweiß (es müßte eigentlich Eiklar heißen) wird es weiß, es gerinnt. Offensichtlich wird durch Erhitzen die Struktur von Proteinen verändert.

Da Proteine organische Stoffe sind, müssen ebenfalls Kohlenstoff, Wasserstoff und eventuell Sauerstoff enthalten sein.

Der Nobelpreisträger LinusPauling hat 1951 wesentlich zur Aufklärung der räumlichen Struktur der Eiweiße beigetragen. Sie gelang mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse, bei der ein Kristall des zu untersuchenden Stoffes gezüchtet wird, der dann mit Röntgenstrahlen durchleuchtet wird. Diese werden charakteristisch an den Atomen gebeugt. Aus der Ablenkung der Strahlen werden die räumliche Struktur und die Atompositionen errechnet. Danach kann man heute mit dem Computer ein Modell des Moleküls erzeugen.

Proteine bestehen aus Makromolekülen ( = Riesenmoleküle). Solche Moleküle sind immer aus sich wiederholenden Bausteinen aufgebaut wie z. B. eine Perlenkette.


Kette mit gleichen Bausteinen


Kette mit verschiedenen Bausteinen

1.2.2 Struktur und Einteilung von Aminosäuren

Um sich miteinander verbinden zu können, benötigen die Bausteine sozusagen 2 "Bindearme":

Die Proteinmoleküle entsprechen der Kette mit verschiedenen Bausteinen. Die "Bindearme" sind spezielle funktionelle Gruppen.
Interessanterweise hat man bei der Untersuchung von Proteinen, egal aus welchem Organismus immer nur 20 verschiedene Bausteine gefunden. Diese heißen Aminosäuren. Sie haben alle eine typische Struktur.

Die allgemeine Formel ist rechts abgebildet. Ein solches Molekül bildet einen Baustein eines Proteins. Im Molekül sind 2 funktionelle Gruppen zu sehen: die Carboxylgruppe -COOH und die Aminogruppe -NH2. Mit diesen Gruppen wird die Verbindung zu den anderen Bausteinen geknüpft. Dabei verbindet sich die Carboxylgruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen. Die Bindung heißt Peptidbindung. Die Reste sind bei den 20 biologisch wichtigen Aminosäuren verschieden.

Die oben abgebildete Formel wird der tatsächlichen räumlichen Struktur nicht gerecht. Die 4 Bindungen am C-Atom sind tatsächlich in die Ecken eines Tetraeders (Pyramide mt 4 Flächen) gerichtet. Da dies schwer darzustellen ist, benützt man obige Form.

Von den 20 Aminosäuren haben wiederum ca. 5 besondere Bedeutung für die Zelle. Wir werden Ihnen später öfters begegnen. Dies sind die Aminosäuren Alanin, Glycin, Glutaminsäure, Cystein und Phenylalanin die in 3 Formen dargestellt sind:

  1. in der normalen Fischer-Projektion oben
  2. in einer reduzierten Form nur mit funktionellen Gruppen und dem Rest
  3. einem 3D Ball-und Stick-Modell

Phenylalanin

(Phe)

C9H11NO2

Cystein

(Cys)

C3H7NO2S

Man sollte sich die normale Form merken. Die reduzierte Form eignet sich gut , wenn die Aminosäuren als Bausteine in einer Kette dienen.

Die Summenformeln braucht man sich nicht zu merken, sehr wohl jedoch die Abkürzungen Ala, Gly, Glu, Cys, Phe.

So läßt sich natürlich leicht eine Kette darstellen z.B. Cys-Glu-Ala-Phe-Gly. Man nennt ein solches Molekül ein Peptid.

Alle Aminosäuren sehen Sie auf folgender Abbildung:

 
Abb. 1
Proteine

Abb. 2
Linus Pauling


 

Abb. 3
Kristall von Lysozym


Kristallogramm von Lysozym


Abb. 4
CCD Diffraktometer


Gerät für die Röntgenstrukturanalyse

 

Abb. 5
Röntgenstrukturanalyse


Klicken Sie auf das Bild zum Vergrößern

 

 

Abb. 6
wichtige Aminosäuren

Gly, Ala, Glu, Phe Cys

Alanin

(Ala)

C3H7NO2

Glycin

(Gly)

C2H5NO2

 Glutaminsäure

(Glu)

C5H9NO4

Aminosäuren werden nach ihren Resten eingeteilt:

Aminosäuren mit hydrophoben, hydrophilen, sauren, basischen und aromatischen Resten.

    Hydrophob weil der Rest für sich allein betrachtet nicht wasserlöslich wäre.

    Hydrophil, weil der Rest ein wasserlösliche Gruppe enthält.

    Sauer, weil im Rest eine saure Gruppe enthalten ist, die ein H+-Ion abgeben kann

    Basisch, weil im Rest eine basische Gruppe enthalten ist die ein H+-Ion aufnehmen kann.

    Aromatisch, weil der Rest z. B. einen Phenylring (= Benzolring) enthält.

Betrachtet man die 20 Aminosäuren, fallen einem Gemeinsamkeiten auf:

  • alle haben die Aminogruppe am 2. C-Atom ( a-C-Atom)
  • das 2. C.Atom hat 4 verschiedene Substituenten (= asymmetrisch)
  • Prolin ist keine Aminosäure sondern eine Iminosäure, da es keine Aminogruppe sondern eine Iminogruppe hat.

3D-Animation aller 20 Aminosäuren:
Um bei den nachfolgenden Adressen alle Moleküle und Animationen sehen zu können, benötigt man meist einen Molekular-Viewer wie RASMOL, CHIME (Plugin für Netscape) oder MAGE. Diese können kostenlos heruntergeladen werden. Tips dazu auf der Chemieseite meiner Homepage!

Möchten Sie die Aminosäuren in einer tollen 3D-Animation untersuchen, gehen Sie zu:

http://info.bio.cmu.edu/Courses/BiochemMols/AAViewer/AAVFrameset.htm

Weitere umfangreiche Quellen sind folgende Adressen mit allem Wichtigen zu Aminosäuren

http://128.122.10.5/aainfo/struct.htm

http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS2/course/section2/AminoAcid/overview.html

Neben den in Proteinen vorkommenden Aminosäuren gibt es auch noch andere für Zellen wichtige Aminosäuren, z.B.

GABA = g-Amino-Buttersäure, ein Neurotransmitter (Info-Überträgerstoff im Nervensystem) siehe Abb. 8

Ornithin = spielt beim Aminosäureabbau eine Rolle Abb. 9 oder

Thyroxin = Schilddrüsenhormon, Abb. 10.

2,6-Diaminopimelinsäure = in Bakterienzellwänden von z.B. E.Coli (Gram -)

Im nächsten Kapitel lernen wir nun die wichtigste Eigenschaft der Aminosäuren kennen.

 
Abb. 7
alle biologisch wichtigen Aminosäuren


Zusätzlich zu den 20 Aminosäuren gibt es noch zwei weitere Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen: Selenocystein (Sec) und Pyrrolysin (Pyl).

Die Aminosäure Selenocystein ist Bestandteil einiger prokaryotischer und eukaryotischer Proteine. Sie ist Analogon des Cysteins, in dem das Schwefel-Atom durch Selen ersetzt ist. In der L-Form
kommt sie als Bestandteil im aktiven Zentrum der Glutathion-Peroxidase aus Säugetieren und anderen Redoxenzymen vor.
Pyrrolysin hat man in einer Methyltransferase des methanproduzierenden Archäbakteriums Methanosarcina barkeri gefunden. Beide Aminosäuren werden im genetischen Code durch ein Stop-Codon codiert: (Selenocystein =UGA ; Pyrrolysin = UAG).

Abb. 8
GABA

g-Amino-Buttersäure
(4-Amino-Butansäure)

 
Abb. 9
Ornithin



Abb. 10
Thyroxin

Weiterführende Quellen:

Aminosäuren: http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/ und http://bioinfo.sarang.net/Moin/AminoAcid und http://micro.magnet.fsu.edu/aminoacids/

Röntgenstrukturanalyse: http://instinct.v24.uthscsa.edu/~xrayref/x-ray.html