Primäre Erregungsbildung an Stäbchen, Rhodopsinzyklus

3.2.5. Primäre
Erregungsbildung an Stäbchen, Rhodopsinzyklus

Um zu verstehen, wie die Lichtrezeptoren
im Auge den Reiz Licht in elektrische Impulse umwandeln, müssen wir
uns die Anatomie und Physiologie der Stäbchen oder Zapfen genauer
anschauen.

Von den Pflanzen kennen wir Zellen,
die mit Licht in Kontakt treten können. Dort gab es spezielle Zellorganelle,
die lichtempfindliche Stoffe (Pigmente) enthielten, die Chloroplasten.
Die tierischen Zellen (Zapfen, Stäbchen) besitzen ebenfalls spezielle
Strukturen die ein Pigment enthalten. Dazu sind sie gegenüber normalen
Zellen außergewöhnlich gebaut.

Übrigens sind die meisten Säugetiere
dichromatisch, d.h. besitzen Stäbchen und 2 Zapfensorten. Primaten,
der Mensch, Vögel, Reptilien und Fische sind tri- tetra- und einige
sogar pentachromatisch (Mensch: 3).

Betrachten wir stellvertretend ein Stäbchen.
(Zapfen sind prinzipiell gleich aufgebaut)
.

rhodop1

Die Zelle besteht aus einem : Außensegment,
Inneren Segment einem Kern-
und Synapsenbereich
. Im Außensegment
findet man viele Membranscheiben
aufeinandergestapelt, die man Disks nennt.

Im inneren Segment sind die bekannten Zellorganellen
wie Mitochondrien, Golgiapparate usw. zu sehen. Der recht große
Kern bildet einen eigenen Bereich und am Ende schließt sich die
synaptische Endigung an. Gleich zu Anfang muß bemerkt werden, daß
die Lichtsinneszellen keine APs produzieren.

In die Membranscheiben (Disks) sind viele Proteinkomplexe
namens Rhodopsin, ein Proteid eingelagert.
(In den Disks der Zapfen liegt ein
ähnliches Pigment namens Iodopsin.)
Rhodopsin ist der Sehfarbstoff.

Das Rhodopsin ist ein Komplex aus dem Protein Opsin
und dem Aldehyd Retinal, der aus
dem Vitamin A (Retinol) hergestellt wird. (siehe oben) Opsin besteht aus
7 Helices, die durch die Membran ragen, Retinal ist an die siebte Helix
gebunden und liegt waagerecht im Zentrum. Rhodopsin gehört zur Gruppe
der G-Protein-Rezeptoren. Diese haben wir bei den postsynaptischen
Rezeptoren
schon kennengelernt.

Alle G-Protein Rezeptoren sind Transmembranproteide
mit 7 Helices, die durch einen Reiz aktiviert werden können. Die
aktive Form regt ein inaktives G-Protein an, GTP an seine a-Kette
zu binden. Das aktivierte G-Protein mit GTP gebunden sendet ein Signal
zum zellulären Effektorprotein, welches dann eine physiologische
Reaktion in Gang setzt.

Die Umwandlung des Lichts in elektrische Impulsen den
Stäbchen und Zapfen kann man in 3 Vorgänge einteilen:

  1. Lichtanregung des Rhodopsins und Photoisomerisierung
    (Disks)
  2. G-Protein gesteuerte Schließung der
    Kationen (Na+(80%), Ca2+ (15%) )-Kanäle (Hyperpolarisation)
  3. Drosselung der Neurotransmitterproduktion
    an der synaptischen Endigung

zu 1. Lichtanregung des Rhodopsins und Photoisomerisierung

Nichtangeregtes Rhodopsin Rh
( im Dunkeln) enthält 11-cis-Retinal.
Das Absorptionsspektrum sieht wie folgt aus: Durch Absorption eines
Photons geht es in einen angeregten Zustand Rh*
(Bathorhodopsin) über, wobei das 11-cis-Retinal in die all-trans
Form übergeht (siehe unten), also eine Isomerisierung geschieht.
(Photoisomerisierung)

ret

Dadurch ändert das Molekül seine Konformation,
was zur Bleichung (gelb) führt. Über mehrere Zwischenstufen
geht Rh* in Metharhodopsin
II
über, das durch Hydrolyse in Opsin und all-trans-Retinal
gespalten wird.
Retinal wird aus Retinol, dem Vitamin A
gebildet. Vitamin A entsteht aus Provitamin A, dem Blattpigment b-Carotin.

Unten sind die Absorptionsspektren der 3 verschiedenen
Zapfentypen und Stäbchen abgebildet.

spectra

Die einzelnen Rhodopsinzwischenstufen sind durch unterschiedliche
Lichtabsorption gekennzeichnet.(siehe links)

Rhodopsinzyklus (Stäbchen)

_s12

Das all- trans-Retinal wird über mehrere Schritte
wieder in 11-cis-Retinal umgewandelt und mit Opsin zu Rhodopsin aufgebaut.
Die Photoisomerisierung, Spaltung und Resynthese von Rhodopsin läuft
cyclisch ab und verbraucht Energie in Form von ATP. Man nennt sie Rhodopsinzyklus.
(siehe oben links)

_scheme

 

Iodopsinzerfall (Zapfen)

Ein andere Darstellung des Zyklus finden Sie hier.
Der Zerfall von Iodopsin in den Zapfen ist links dargestellt und läuft
ähnlich wie in den Stäbchen ab.

zu 2. G-Protein gesteuerte Schließung
der Na+-Kanäle (Hyperpolarisation)

Die an der G-Protein gesteuerten Reaktion teilhabenden
Strukturen sind unten dargestellt. Es sind:

  • Rhodopsin-Rezeptor (Rh –>
    Rh*)
  • G-Protein (T –> T*)
  • Phosphodiesterase (PDE –>
    PDE*)
  • Kationen (Na+/Ca2+)-Kanäle

Die * versehenen Einheiten sind
die jeweils aktiven Formen.

An Metarhodopsin II lagert sich
das G-Protein (Transducin), ein GTP-bindendes Protein an, das aus drei
Untereinheiten (
a,b,g)
besteht. Die [
a]-Untereinheit
wandelt GDP in GTP, löst sich vom Rest ab (T*) und aktiviert die
Phosphodiesterase (PDE*).
Danach wird GTP wieder zu GDP und einem Phosphat umgewandelt, die 3
Untereinheiten des G-Proteins vereinigen sich wieder für eine neue
Reaktion.

Die cGMP-Phosphodiesterase,
PDE
, besteht aus drei Untereinheiten. Das
aktivierte G-Protein lagert sich an die [
g]-Untereinheiten
der
PDE
an. Dadurch wird die PDE aktiviert (PDE*) und
hydrolysiert
cGMP zu GMP
. Ein PDE-Enzym eliminiert 50
000 cGMP-Moleküle.

Gprot1

Beim Abfall der cGMP-Konzentration löst
dieses sich von der PDE und T* lösen sich vom PDE-Komplex. Die
PDE wird somit inaktiv. Das cGMP
hält die cGMP-gesteuerten Kationenkanäle der Zellmembran offen,
indem es sich an ein spezifisches Kanalprotein bindet.

Durch den Abbau von cGMP schließen
sich die Kanäle, es kommt zur Hyperpolarisation.

reizt52

Die Natrium-Kanäle der Rezeptoren
sind im Dunkeln offen, Na+-kann einströmen. Das Membranpotential
beträgt ca. -35 mV. Licht kann die Außenmembran bis auf ca.
-70mV hyperpolarisieren.

Alle Vorgänge um Rhodopsin (die Sehkaskade)
sind nochmals nachfolgend dargestellt.

 


Abb. 101
 

Feinbau eines Stäbchens

 

 


Abb. 102
 

Außensegment des Stäbchens

 

_batonne

 


Abb. 103
 

Außensegment des Zapfens

 

_cone

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 104
 

Photoisomerisierung von Retinal

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 105
 

Absiorption der 3 Zapfentypen

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 106
 

Rhodopsinzyklus

 

 

Rhodopsin (11-cis-Retinal, 498 nm) —>
Bathorhodopsin (all-trans-Retinal, 548 nm) –>
Lumirhodopsin( 497 nm) –>
Metarhodopsin I ( 478 nm) –>
Metarhodopsin II (380 nm) —> Metarhodopsin II PArr (465 nm)

Durch Metarhodopsin II wird das G-Protein angeregt.
Metarhodopsin IIPArr spaltet sich in Opsin und all-trans-Retinal.

PArr bedeutet phosphoryliert und Arrestinbindung.

 

 


Abb. 107
 

Iodopsinzyklus

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 108
 

Reaktionskaskade an den Disks

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 109
 

Generatorpotential an den Stäbchen

 

 


Abb. 110
 

Sehkaskade

 

cascade
 

Im Dunkeln, also mit offenen Kationen-Kanälen
produzieren die Stäbchen und Zapfen laufend Vesikel mit Glutaminsäure
als Neurotransmitter und es entstehen APs in den bipolaren Zellen.

Die Hyperpolarisierung unterbindet die Glutaminsäure-Produktion.
(Da Glutaminsäure in der Zelle dissoziiert vorliegt, spricht
man auch von Glutamat)

Weiterführende Quellen:
Alles über die Retina und den Sehvorgang im Augehttp://webvision.med.utah.edu/
Lichtsinnhttp://www.yorku.ca/eye/cover.htm
G-Protein-Reaktionenhttp://www.chemse.gatech.edu/~pete/pjl/proj/gpcr/gpcr.html
http://mgddk1.niddk.nih.gov:8000/GPCR.html
http://web.indstate.edu/thcme/mwking/signal-transduction.html
Rhodopsinhttp://www.uchc.edu/dsp/rho1.html
http://helix.biophysik.uni-freiburg.de/~juergen/
http://sos.bio.sunysb.edu/projects/rhodopsin.html
3D-Bilderhttp://www.vision3d.com/optical/
Vitaminehttp://web.indstate.edu/thcme/mwking/vitamins.html
Neuroscience for Kids and Adultshttp://weber.u.washington.edu/~chudler/introb.html
Die Augenseitehttp://www.ski.org/CWTyler_lab/Eyepage/index.html
Optische Täuschungenhttp://www.illusionworks.com/
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