Feinstruktur der Chloroplasten

Betrachtet man Pflanzenzellen, kann man leicht erkennen,
daß nur die Chloroplasten Chlorophyll enthalten.


_nucleus - Feinstruktur der Chloroplasten

_plso4 - Feinstruktur der Chloroplasten

Chloroplasten in Elodeazellen

Auch die anderen photosynthetisch aktiven Pigmente sind
in den Chloroplasten enthalten. Diese sind also die Photosynthese-Maschinen
der Pflanzenzellen.

_chloro7 - Feinstruktur der Chloroplasten

Den Aufbau eines Chloroplasten haben wir im Biokurs Klasse
11 kennengelernt.

Dabei sind uns die Thylakoide
aufgefallen, die auch Granastapel
bilden können.

In diesen Membranbereichen findet man alle beteiligten
Pigmente und im Stroma, also der Flüssigkeit, die den Innenraum ausfüllt
alle sonstigen Stoffe, die für die Photosynthese notwendig sind.

Fassen wir zusammen, was wir bisher
über den photosynthetischen Vorgang wissen:

  • Die Photosynthese ist ein energieverbrauchender Reduktionsprozess.
  • Aus CO2 und Wasser werden Kohlenhydrate
    und Sauerstoff hergestellt.
  • Als Energiequelle dient das Licht.
  • Bestimmte Blattpigmente in den Chloroplasten absorbieren
    Licht und nehmen damit dessen Energie auf.

1.4 Umwandlungvon Lichtenergie in chemische
Energie

1.4.1 Lichtreaktion, Photolyse, Elektronentransport

In vivo verlieren die Blattpigmente kaum die absorbierte
Energie in Form von Fluoreszenzstrahlung. Dies liegt an der Art, wie sie
zusammen mit anderen Stoffen in die Thylakoidmembran der Chloroplasten
integriert sind. Man findet dort mehrere Proteinkomplexe und Proteine,
darunter sind die Photosysteme
am bemerkenswertesten. Betrachten wir uns deshalb die Thylakoidmembran
genauer.

In den Thylakoidmembranen
hat man bei Kormophyten und Grünalgen Photosysteme
(PS I und PS II)
gefunden. Diese
enthalten sogenannte
photosynthetische Reaktionszentren
, in denen die Blattpigmente
mit noch anderen Hilfsstoffen in bestimmter Anordnung enthalten sind.
In der Nähe dieser Photosysteme liegt u.a. ein ATP-Synthase
– Komplex
, der ATP herstellt. Weitere Blattpigmente inklusive akzessorische
Pigmente (Antennenpigmente = Kollektorpigmente) liegen dicht neben
den Photosystemen.

Die Anordnung der photosynthetisch aktiven Proteinkomplexe
in der Thylakoidmembran der grünen Pflanzen ist auf nachfolgendem
Bild zu sehen:

_thylak1 - Feinstruktur der Chloroplasten

Treffen Photonen auf die Antennenpigmente
oder Chlorophylle der Rektionszentren, werden dadurch verschiedene chemische
Reaktionen ausgelöst, wobei eine Redoxkette entsteht (e
werden über eine Kette von Stoffen übertragen):

  • Oxidation von Chl a im Reaktionszentrum
    PS II und PS I (Photooxidation)
  • Reduktion von mobilem PQ
  • Spaltung von Wasser (Photolyse)
    in H+ und O2
  • Reduktion von Cytochrom b6 und Produktion von H+
  • Reduktion von mobilem Pc und Fd
  • Reduktion von NADP (endgültiger
    e – Akzeptor)
  • Produktion von ATP

    Cytochrome, Plastochinon, Plastocyanin und Ferredoxin
    sind Elektronentrans-portproteine.

    Betrachten wir uns mal ein Photosystem und die Vorgänge
    bei Belichtung genauer.

    PS II in Bakterien

    Genau untersucht ist das Photosystem der Bakterien. Links
    ist das photosynthetische Reaktionszentrum (PSII) eines Pupurbakteriums
    abgebildet. Die Struktur wurde von J. Deisenhofer & H. Michel aufgeklärt,
    wofür sie 1988 den Nobelpreis in Chemie erhielten.(Structure of bacterial
    photosynthetic reaction centers. Annual Review of Cell Biology , 7, 1-23.(1991)
    )
    Es besteht aus Proteinen (violett, gelb,
    rot) u. a. Cytochrom b559, einem Redoxenzym
    mit vielen Helixanteilen und Pigmenten (cyan)
    und Hilfsstoffen (rot) im Inneren (oben). Man
    geht davon aus daß die Reaktionszentren der höheren Pflanzen
    ähnlich aussehen. Sie sind dort in der Thylakoidmembran enthalten.

    _rc - Feinstruktur der Chloroplasten

    In diesen Reaktionszentren findet die Umwandlung
    der Lichtenergie in chemische Energie statt.

    Die Chlorophyllmoleküle liegen räumlich
    mit anderen Hilfsstoffen so angeordnet, daß die absorbierte Lichtenergie
    nicht in Form von Fluoreszenz abgestahlt wird, sondern auf e
    -Akzeptoren übertragen wird.

    _prc_pgr - Feinstruktur der Chloroplasten

    Die Abbildung
    links zeigt die Anordnung der Pigmente und Hilfsstoffe im Reaktionszentrum
    (PSII) in den photosynthetischen Purpurbakterien wie z. B. Rhodopseudomonas
    viridis.

    Man findet

    • Bacteriochlorophyll,
    • Bacteriophäophytin,
    • Chinone und
    • Carotinoide.

    Das Licht wird von einem speziellen Chlorophyllmolekül-Paar
    (DL /DM = Dimer) absorbiert (Überlappung der
    beiden Pyrrolringe führt zu

    p – p Wechselwirkung), was zu dessen Oxidation
    führt. Nach 3 Picosekunden ist das Elektron auf ein anderes Chlorophyll
    – Molekül übertragen (BA).

    Von hier wird das Elektron bis QB weitergegeben.
    Der Elektronentransfer kann wie folgt dargestellt werden:


    Reaktion

    Bemerkung
    D —>
     D*Durch
    die Lichtabsorption wird das Chlorophyll-Dimer in den 1. angeregten
    Singuletzustand versetzt (D*)
    D* + BA —>
     D•;+
    + BA
    Anregung des benachbarten
    Chlorophyllmoleküls durch Resonanztransfer und Reduktion (BA)
    BA
    + fA —>
     BA
    + fA•
    Reduktion des
    Bacteriophäophytins
    ( f A
    )
    fA•
    + QA —>
    fA
    + QA
    Reduktion des A-Chinons (QA)
    QA + QB +
    2H+ —>
    QA
    + QBH2
    Reduktion des
    B-Chinons und Bildung von Hydrochinon (QBH2)

    Alle genannten Stoffe außer Hydrochinon
    sind fest an die Proteine des Zentrums gebunden. Hydrochinon (QBH2)
    nicht, weshalb dadurch ein e – Transport zu Stoffen außerhalb
    des Zentrums zustande kommt. Dies führt zu einem Protonengradient
    der benutzt wird, um an einer anderen Membranstelle ATP
    herzustellen.

    Das photooxidierte Bacteriochlorophyll wird durch ein
    benachbartes Redoxenzym: Cytochrom
    wieder reduziert.

    PS II in höheren Pflanzen

    In höheren Pflanzen besteht das Reaktionszentrum
    PSII aus mindestens 18 Proteinuntereinheiten darunter Cytochrom
    b
    , aus 4-6 Chl a, davon ein
    P680, aus 2 bCarotin
    und 2 Phäophytin a. Außerdem
    enthält es ein Wasser-Oxidations-Zentrum mit 4 Mn-Atomen.

    _ps2 - Feinstruktur der Chloroplasten

    Wird P680 (Chl a)
    angeregt, findet ein e -Fluß über Phäophytin
    und Chinon statt, was zu einem reduzierten Chinon führt. Das e
    – Defizit des P680 wird durch die Spaltung eines H2O-Moleküls
    über den Mn-Komplex wieder ausgeglichen.

    Man nennt die Wasserspaltung als Folge der Lichtanregung
    Photolyse. In der Umgebung des PSII sind mehrere
    andere Chlorophylle und die akzessorischen Pigmente Carotinoide und Xanthophylle
    eingelagert.

    _antenna - Feinstruktur der Chloroplasten

    Werden diese von Licht (Photonen) getroffen,
    leiten sie die Energie per Resonanztransfer
    an das Reaktionszentrum weiter. Letztendlich erhält P680 die absorbierte
    Energie. Die akzessorischen Pigmente fungieren also wie Antennen zum Einfangen
    der Lichtenergie. Man nennt sie deshalb auch Antennenpigmente.

    _g000110 - Feinstruktur der Chloroplasten

    Resonanztransfer

    Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer (FRET) ist eine
    abstandsabhängige Wechselwirkung zwischen zwei angeregten Farbstoffmolekülen,
    bei der die Anregungsenergie von einem Donormolekül auf eine Akzeptormolekül
    übertragen wird, ohne daß Photonen abgestrahlt werden.

    FRET hängt vom Kehrwert der 6. Potenz des Molekülabstandes
    ab.

    PS I in höheren Pflanzen

    Das Photosystem I (PS I) der höheren Pflanzen ist
    prinzipiell ähnlich wie PS II aufgebaut. Es besteht aus einem Zentralpigment
    P700 (700 zeigt die absorbierte Wellenlänge an) und verschiedenen
    e-transportierenden Stoffen.

    _ps1 - Feinstruktur der Chloroplasten

    Zwischen PS II und PS I findet der e -Transport
    durch die frei beweglichen Redoxproteine Plastocyanin
    (Pc) und Plastochinon (PQ)
    statt. Die Verbindung zwischen beiden stellt der Cytochrom
    b6f
    -Komplex her.

    Um das PS I sind wieder verschiedene Chlorophyll und
    Antennenpigment-bindene Proteinkomplexe gelagert (H,G,L,K,J). Auf ein
    P700- Molekül kommen so ca. 225 Chl a und b Moleküle als Photonenfänger.

    In Zusammenhang mit dem PS I-Komplex steht mit Ferredoxin
    (Fd) als Vermittler das Enzym NADP-Reduktase
    das den Elektronenakzeptor NADP reduziert.

    Alle bekannten, am Elektronentransport beteiligten Stoffe
    können noch einmal hier betrachtet werden.

    Den Gesamtüberblick zeigt das 1.
    Bild
    im Kapitel Lichtreaktion und die nachfolgende Abbildung:


Abb. 30
Algenchloroplasten
 

_plso25 - Feinstruktur der Chloroplasten
Sternförmige Chloroplasten in der Fadenalge Zygnema

 

 


Abb. 31
 

Feinbau eines Chloroplasten

 

 


Abb. 32
Leukoplasten
 
_plso2 - Feinstruktur der Chloroplasten
Leukoplasten in Kartoffelzellen
(Solanum tuberosum)

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 33
Thylakoidmembran
 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 34
PSII-
Komplex
 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 35
PS- Reaktionszentrum
 

Abb. 35
PSII
in höheren Pflanzen

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 36
Anregungstransfer
 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 37
Resonanztransfer
 
 

Einige Voraussetzungen
für FRET

  • Donor and Akzeptormoleküle müssen sehr nah zusammenliegen
    ( ca. 10–100 Å).
  • Das Absorptionsspektrum des Akzeptors muß das Fluoreszenz-Emissionsspektrum
    des Donors überlappen.

 

 


Abb. 38
PS I
in höheren Pflanzen

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 39
Elektronentransport
in der Lichtreaktion

 

efluss1 - Feinstruktur der Chloroplasten

Man nennt die gesamten Vorgänge in den Thylakoiden,
die durch Licht ausgelöst werden und zur Produktion von
NADPH2 und ATP führen
Lichtreaktion.
Im
folgenden Kapitel wollen wir uns die Lichtreaktion schematisch aus dem

Blickwinkel einer Redoxreaktion und als Energietransformation betrachten.

 

 

 

Weiterführende Quellen:
Botanik:http://www.uni-hamburg.de/~biologie/b_online/d00/inhalt.htm
Alles über die Photosynthesehttp://photoscience.la.asu.edu/photosyn/default.html
Resonanztransfer (FRET)http://www.probes.com/handbook/tnotes/tn02.html
Reaktionszentrum von Purpurbakterienhttp://www.mdli.com/chemscape/chime/example/hyperact/1prc_text.html
Nobelpreisträgerhttp://www.almaz.com/nobel/
PS Ihttp://www.stolaf.edu/people/chial/lecture18_files/sld005.htm
http://www.msoe.edu/~waltersm/Photo1.html
http://www.chem.umd.edu/biochem/jollie/462/enzymes/photosyn/photoIs.htm
http://jasheln.unm.edu/jasheln/content/chime/2pps.htm
http://www.ch.ic.ac.uk/hyperactive/1prc_image.html
PS IIhttp://www.bc.ic.ac.uk/research/barber/resources.html
http://www.ucl.ac.uk/biology/psii.htm
Photosynthese
 
http://www.emc.maricopa.edu/bio/bio181/BIOBK/BioBookPS.html
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