Peptidbindung und Raumstrukturen (primär & sekundär)

Untersucht man Polypeptidketten,
fallen einem mehrere Besonderheiten der räumlichen Struktur auf. Diese
kann man teilweise schon bei Oligopeptiden feststellen. Damit man bei einem
Molekül, das aus mehreren Tausend Atomen besteht, noch den “Durchblick”
hat, haben die Wissenschaftler verschiedene Darstellungsarten entwickelt.
Alle Atome darzustellen ist sinnlos, denn wichtige Details der Gesamtstruktur
sind nicht mehr sichtbar. So verzichtet man auf bekannte oder unwesentliche
Strukturen wie H-Atome oder funktionelle Gruppen.

Aus den vorangegangenen Kapiteln
wissen wir ja:

  • Peptidketten bestitzen eine Primärstruktur
    (
    Zick-Zack-Kette)
  • Aminosäuren sind über
    die
    Peptidbindung
    verbunden
  • Die Peptidkette hat ein Amino-
    und ein Carboxylende
  • Die Reste
    stehen aus der Kette heraus.

Die nachfolgende Abbildung zeigt verschiedene Darstellungsarten
am Beispiel des Peptids Glucagon:

glucago2

glucago3

glucagon

glucago4

Manchmal wird noch eine reine Stick-Darstellung verwendet
(dickerer Draht). Die Cartoon-Darstellung ist bei langen Peptidketten
die beste.

Betrachten wir nun einmal einige computeranimierte Modelle
verschiedener Peptide und Proteine.

ribonule

Gapd

Erkenntnisse:

  • bei allen Abbildungen sieht man schraubige Bereiche
  • die Ketten falten sich wollknäuelartig,
    je länger sie sind
  • bei Ribonuklease kann man daneben noch parallele
    Bereiche erkennen (gelb)
  • GAPD besteht aus 4 Ketten ( gelbe, blaue, grüne,
    hellblaue Kette)
  • Cytochrom enthält ein fremdes Molekül
    (rot)

Alle Proteine zeigen solche Eigenschaften.

  1. Die Aufschraubung der Primärstruktur nennt man
    eine Helix
    (siehe Glucagon oder Insulin)
  2. Parallel verlaufende Primärstrukturbereiche
    nennt man Faltblatt
    (siehe Ribonuklease)

Beide Strukturen faßt man als Sekundärstruktur
eines Proteins zusammen.

  1. Die Wollknäuelstruktur nennt man Globulärstruktur
    oder Tertiärstruktur.
  2. Die Tatsache, daß sogar mehrere Wollknäule
    (Tertiärstrukturen) sich zusammenlagern können, heißt
    Quartärstruktur.
    (siehe GAPD)
  3. Wenn ein Protein noch andere Moleküle (Nichteiweiß-)
    eingelagert enthält, nennt man es Proteid.

Beim Cytochrom ist es ein Farbstoff mit Namen Häm,
derselbe Farbstoff wie im Hämoglobin, dem roten Blutfarbstoff.

Sekundärstruktur

Helix
Betrachten wir eine geschraubte Primärstruktur (Helix)
genauer. Wieso kommt es einmal zur Aufschraubung, ein anderes Mal nicht?
Der Grund ist, dass meist hydrophobe Aminosäuren
vorhanden sein müssen, deren Reste sich
räumlich so anordnen können, daß zusätzlich zur Peptidbindung
noch Wasserstoffbrücken ausgebildet werden.

Diese stabilisieren die Helix. Die Abb. 29 zeigt einen
Ausschnitt aus einer Helix im Stäbchen (Stick)-Modell. Es sind 9
Aminosäuren abgebildet.

Die H-Brücken werden durch die C=O Gruppen und H-Atome
der N-Atome der Peptidbindung gebildet. Nach Pauling nennt man diese Aufschraubung
in Anlehnung an das Protein a-Keratin:
a-Helix.

Die zweite Sekundärstruktur ist die Faltblattstruktur.
Dabei verlaufen Primärstrukturen entweder parallel
oder antiparallel nebeneinander und sind ebenfalls
durch H-Brücken miteinander verbunden. Typisch sind auch die Haarnadel-Faltungen
zwischen den Strängen. In den Abbildungen oben enthalten Insulin
und Ribonuklease beide antiparallele Faltblattstrukturen (gelb)
, die durch die Pfeilrichtung ausgewiesen sind.

Nach Pauling
nennt man in Anlehnung an das Haarprotein b-Keratin
diese Anordnung :b-Faltblatt.

sheet

Tertiärstruktur

Eine Tertiärstruktur besitzt also folgende Elemente:

tert5

prokonf4

 

 

 

 

Klicken Sie auf die Abbildungen 21-24
für die 3D-Darstellungen

 


Abb. 21

Glucagon

 


Kalottenmodell

 

Alle Atome sind als Kalotten
dargestellt.

Nur das Volumen des Moleküls
wird sichtbar;

die räumliche Faltung
der Kette kann nur erahnt werden.

 

 


Abb. 22

Glucagon

Ball-and-Stick-Modell

Atome sind als Kugeln dargestellt, die
Bindungen als Stäbchen.

Man sieht, daß die Aminosäurereste
aus der Kette herausstehen.

 


Abb. 23

Glucagon

Wireframe-Modell
(Drahtmodell)

In jedem Eckpunkt sitzt ein Atom. Etwas
bessere Auflösung der Struktur
 
 

 


Abb. 24

Glucagon
 

Cartoon-Darstellung

Nur die Primärstruktur
wird dargestellt; auch Reste werden nicht dargestellt.
Man erkennt deutlich die schraubige Form der Primärstruktur
(rot) die weißen Enden sind ebenfalls
Primärstruktur ohne Windung
.

 


Abb. 25

Insulin

insul1

(51 Aminosäuren); Hormon

Bitte klicken für 3D


Abb. 26

Ribonuklease


(104 Aminosäuren)
Protein (Enzym) im Zellkern

Bitte klicken für 3D

 


Abb. 27

GAPD


(1332 Aminosäuren)
Protein (Enzym) im Cytoplasma
Bitte klicken für 3D

 


Abb. 28

Cytochrom B 562

cytb562


(103 Aminosäuren)
Protein in den Mitochondrien
Bitte klicken für 3D


Abb. 29

a-Helix


helix

Klicken Sie auf das Bild, um eine
andere Ansicht der Helix zu sehen

 


Abb. 30

Faltblatt


fbla5k

Bitte klicken Sie auf das Bild zum vergrößern

 


Abb. 31

Protein aus beiden Sekundärstrukturen


fbp3

Fettsäure-bindendes Protein mit orthogonalem Faltblatt-Sandwich

 


Abb. 32

Proteinkonformation


Links sind die Elemente der räumlichen
Struktur der Eiweiße nochmals zusammengefaßt. Je länger
die Polypeptidkette und je häufiger bestimmte Aminosäuren
vorkommen, desto wahrscheinlicher ist das Auftreten von Helices
und Faltblättern. Grundlage ist immer die
Primärstruktur,
die sich zur Helix oder zum Faltblatt organisiert (=
Sekundärstruktur.
Beides findet sich dann in der

Tertiärstruktur
nochmals räumlich
übergeordnet.

 

3d2

Quellen zu 3D-Molekülanimationen Online
CHIME-Support: http://www.mdl.com/chime/index.html
Biomolekülehttp://www.nyu.edu:80/pages/mathmol/library/life/life.html
Biochemiehttp://www.biologie.uni-hamburg.de/lehre/bza/eanfang.htm
Molekülanimationenhttp://www.leeds.ac.uk/bionet/animation/mol_anim.htm
Molekülehttp://c4.cabrillo.cc.ca.us/
Index Biomoleküle:http://www.umass.edu/microbio/rasmol/tutbymol.htm
http://www.umass.edu/microbio/rasmol/edsites.htm
Molekul-Daten für Chime:http://www.umass.edu/microbio/rasmol/whereget.htm
verschiedene Proteinehttp://biology.kenyon.edu/BMB/chime.htm
Daten für Molekulargenetikhttp://ndbserver.rutgers.edu/NDB/NDBATLAS/index.html
Weiterführende
Quellen:

Um Online mehr über die Helix- und Faltblattstruktur
zu erfahren gehen Sie zu:

http://info.bio.cmu.edu/Courses/BiochemMols/ProtG/ProtGMain.htm
und http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS2/course/section10/all_beta.html

Wenn Sie die Sekundärstruktur in 3D untersuchen
wollen gehen Sie zu:

 http://www.umass.edu/microbio/chime/protsecs/index.htm

 Komplette Proteinstruktur:
http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS/

Hat dir dieser Artikel geholfen?

Comments on this entry are closed.