Eigenschaften von Aminosäuren, Peptidbindung, Kondensation, Hydrolyse,

  • Alle biologisch wichtigen Aminosäuren unterscheiden
    sich durch unterschiedliche Reste (siehe allgemeine Formel Abb.
    11
    ). Ausnahme: Prolin ist eine Iminosäure:
  • Alle biologisch wichtigen Aminosäuren sind a-Aminosäuren,
    d.h. die Aminogruppe hängt am 2. C-Atom nach der Carboxylgruppe:

lysin3

  • Das a-C-Atom ist asymmetrisch,
    d.h. es hängen an allen 4 Bindungen des C-Atoms 4 verschiedene
    Substituenten. Die biologisch wichtigen Aminosäuren sind
    L
    -Aminosäuren, d.h. ihre Aminogruppe hängt links
    vorne:

aschir

In der Chemie spricht man von Spiegelbildisomerie, d.h.
es gibt 2 Strukturen mit unterschiedlicher räumlicher Konfiguration,
die spiegelbildlich ist.

  • Aminosäuren bilden in Wasser Zwitterionen,
    die 2 entgegengesetzte Ladungen in einem Molekül besitzen. Solche
    Zwitterionen können als
    Säure reagieren
    und ein H+-Ion abgeben
    :

zwitteri

Sie können jedoch auch
als Base
wirken und Protonen aufnehmen:

zwit4

alaiso

Die Fähigkeiten Protonen aufzunehmen und abzugeben
sind oben für Alanin dargestellt.

Stoffe , die zugleich Säure und
Base sein können nennt man
Ampholyte.

  • Aminosäuren absorbieren ultraviolettes
    Licht. (siehe
    Abb.14)

1.2.3 Peptidbindung und Raumstrukturen

Aminosäuren können
sich mit ihrer Carboxyl– und Aminogruppe miteinander verbinden.
Diese Eigenschaft ist der Grund dafür, daß es Proteine gibt.
Dabei können Ketten mit über 600 Aminosäuren entstehen.

Wir wollen uns die Verbindung zweier Aminosäuren
genauer ansehen.

pepbond

Die Bindung zwischen zwei Aminosäuren über
die Carboxyl-gruppe der einen und Aminogruppe der anderen
heißt Peptidbindung. Dabei wird
1 Wassermolekül abgespalten. Solche Reaktionen, bei den Wasser abgespalten
wird, heißen Kondensationsreaktionen.
Die Bindung kann auch wieder gespalten werden, man nennt dies Hydrolyse.
Dazu wird je ein H2O-Molekül benötigt.
Die Abbildung links zeigt relativ gut, daß die Verbindung der Aminosäuren
über die Peptidbindung räumlich
zu einer “Zick-Zack”-Kette führt.

Dabei stehen die Reste seitlich aus der Kette.
Diese Struktur nennt man Primärstruktur.
Man nennt die Verbindung von 2 Aminosäuren Dipeptid,
von 3 Tripeptid, von 4 Tetrapeptid
usw.

Für längere Ketten verwendet man die Bezeichnungen:

 


2

3

4

5

6

7

8

9

10

Di

Tri

Tetra

Penta

Hexa

Hepta

Okta

Nona

Deka

 

Peptide mit einer Kettenlänge von 2 bis ca. 20
werden als Oligopeptide
bezeichnet (Oligo für mehrfach).

Längere Peptide bezeichnet man allgemein als Polypetide
(Poly für viel), wobei der Übergang Oligo- Poly- fließend
ist. Eine Kette mit über 100 Aminosäuren nennt man Protein.

Bleiben wir zunächst noch bei den Peptiden.

Sehen wir uns die Primärstruktur eines Tetrapeptides
an:

Peptid1

Es sind nur die funktionellen Gruppen und Reste
dargestellt. Die Peptidbindungen sind rot,
die C-Ketten der 4 Aminosäuren violett/schwarz
gezeichnet. Um einen räumlichen Eindruck zu erhalten sollte man unbedingt
die unten angeführten Animationen durchspielen.

 

ball3Versuchen
Sie zur Übung ein Tripeptid aus Phe, Gly und Ala in dieser “Zick-Zack-Form”
zu zeichnen.

Beachten Sie :

  • Reste und C=O stehen immer abwechselnd nach oben und
    unten.
  • Links beginnt man mit dem Aminoende, rechts
    ist dann das Carboxylende der Kette.
  • Zeichnen Sie zuerst die Zick-Zack-Kette und setzen
    Sie dann die Atome ein.

Betrachten wir nun einige in der Natur vorkommende Peptide,
zunächst das Hormon Oxytocin
(ruft bei der Geburt die Wehen hervor). Es ist ein Nonapeptid. Die Reihenfolge
der Aminosäuren ist wie folgt:

H2NGlyLeuProCysAsnGlnIleTyrCysCOOH
(Amino-und Carboxylende sind eingezeichnet)

Nun vergleichen wir damit das Nonapeptid Vasopressin
(= Adiuretin, regelt die Nierenfunktion)

H2NGly-Arg-Pro-Cys-Asn-Gln-Phe-Tyr-CysCOOH.

Man sieht sofort Unterschiede und
auch Gemeinsamkeiten:

  • die Kettenlänge
    ist gleich
  • der Gehalt an Aminosäuren
    ist unterschiedlich (Häufigkeit = Frequenz
    des Auftretens)
  • es gibt teilweise die gleiche
    Reihenfolge (= Sequenz)

    Vergleicht man die räumliche
    Struktur mit anderen Peptiden erhält man noch eine Charakteristikum:

    • die Konformation
      (räumliche Struktur)

    Damit haben wir wichtige Kriterien
    gefunden, wie sich Peptide voneinander unterscheiden:

    Kettenlänge,
    Frequenz
    , Sequenz,
    räumliche Struktur.

    Die Primärstruktur des blutzuckersteigernden
    Hormons Glucagon sieht so aus:

    His Ser Gln Gly
    Thr Phe Thr Ser
    Asp Tyr Ser Lys
    Tyr Leu Asp Ser
    Arg Arg Ala Gln
    Asp Phe Val Gln
    Trp Leu Met Asn
    Thr (29 Aminosäuren)

    Vergleichen wir nun die räumliche Struktur des
    Oxytocin mit der des Glucagons:

    Dabei sind die C-Atome grau, N-Atome blau gezeichnet;
    O = rot, H = weiß, S = gelb.
    Man hat große Probleme aus diesen Abbildungen die Primärstruktur
    zuerkennen bzw. die genaue Konformation zu erfassen. Das einzige was man
    zunächst sieht ist, dass die Konformation total unterschiedlich ist.

    Offensichtlich faltet sich die Primärstruktur
    (
    Zick-Zack-Kette) räumlich unterschiedlich auf,
    je länger sie wird. Abb. 7 zeigt
    Oxytocin als “Stickmodell”:

    oxytocin

    Klicken Sie das Bild oben an zur 3D-Darstellung

    Die Abb. 9 zeigt Glucagon als “Drahtmodell”:
    (auf das Bild klicken für 3D)

    glucagon

    Früher haben die Wissenschaftler echte Drahtmodelle
    gebaut, heute übernimmt der PC diese Aufgaben. Man kann sich die
    Strukturen mit einem Programme wie RASMOL direkt dreidimensional anschauen
    und sie drehen.


Abb. 11

allgemeine Formel
 

aformas

 


Abb. 12

Zwitterion
 

zwit2

 


Abb. 13

Ladung der Aminosäuren
 

anlad

 


Abb. 14

UV-Absorption
der Aminosäuren
 

uvabsa

 

 

 

 

 

 


Abb. 15

Peptidbindung

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 16

Peptid

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 17

Glucagon
 

gluca9

 


Abb.18

Oxytocin
 

oxytoc2

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 19

Oxytocin

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 20

Glucagon

 

 

 

 

 

 

Weiterführende
Quellen:

Die räumliche Struktur von Peptiden kann
man umfassend mit

 http://info.bio.cmu.edu/Courses/BiochemMols/AAViewer/AAVFrameset.htm
analysieren.

Wenn Sie die Sekundärstruktur in 3D untersuchen
wollen gehen Sie zu:

 http://www.umass.edu/microbio/chime/protsecs/index.htm

 Prinzipien der Proteinstruktur:
http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS/

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