Bau & Aufbau von Proteinen

Überlegen wir mal, wieviele
verschiedene Stoffe bei der Besprechung der Zellbestandteile vorkamen?
Und welche waren die wichtigsten?

Sicherlich sind die Nährstoffe mit am wichtigsten.
Allgemein für Organismen werden folgende Stoffe Hauptnährstoffe
genannt:


Kohlenhydrate, Fette (Lipide)
und Eiweiße (Proteine),
daneben Wasser.

Wir wollen uns nun mit den Proteinen als eine für
Zellen wichtige Stoffgruppe beschäftigen.

Testen Sie sich selbst! Was wissen Sie bisher über
Proteine?

ball3Wo werden in der
Zelle Eiweiße hergestellt?
ball3Am Aufbau welcher
Zellstrukturen sind Proteine beteiligt?
ball3Welche Aufgaben haben
Proteine in der Zelle?
ball3Welche
Proteine kennen Sie eventuell aus der Werbung oder aus der Ernährung?

Nach der Beantwortung dieser Fragen wird einem klar,
dass Proteine wesentlich zum Aufbau und Funktionieren einer Zelle beitragen.
Nachfolgend soll der Aufbau und die Funktion der Proteine besprochen werden.

Ein paar kleine Tests geben Auskunft, aus welchen Elementen
Proteine bestehen:

scient1Erhitzt
man z. B. Käse, Fleisch, Mehl, Haare und Leder in konzentrierter
Lauge und hält feuchtes Universalindikatorpapier in die
Reagenzglasmündung, erhält man eine blaue  Färbung,
ein

Zeichen für das Entweichen von Ammoniak.

Proteine enthalten also das Element
Stickstoff (N).

Verdünnt man die Lösung mit H2O
und gibt etwas Bleiacetatlösung dazu, erhält man einen
schwarzen Niederschlag von Bleisulfid.

Proteine enthalten demnach ebefalls Schwefel
(S).

Erhitzt man Hühnereiweiß
(es müßte eigentlich Eiklar heißen) wird es weiß,
es gerinnt. Offensichtlich wird durch Erhitzen die Struktur von
Proteinen verändert.

Da Proteine organische Stoffe sind, müssen
ebenfalls Kohlenstoff, Wasserstoff und eventuell Sauerstoff
enthalten sein.

Der Nobelpreisträger LinusPauling
hat 1951 wesentlich zur Aufklärung der räumlichen Struktur der
Eiweiße beigetragen. Sie gelang mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse,
bei der ein Kristall des zu untersuchenden Stoffes gezüchtet wird,
der dann mit Röntgenstrahlen durchleuchtet wird. Diese werden charakteristisch
an den Atomen gebeugt. Aus der Ablenkung der Strahlen werden die räumliche
Struktur und die Atompositionen errechnet. Danach kann man heute mit dem
Computer ein Modell des Moleküls erzeugen.

roestra

Proteine bestehen aus Makromolekülen
( = Riesenmoleküle). Solche Moleküle sind immer aus sich wiederholenden
Bausteinen aufgebaut wie z. B. eine Perlenkette.

ball3ball31ball31ball31ball31ball31ball31ball31ball31ball31ball31ball31

Kette mit gleichen Bausteinen

ball11ball31ball41ball31ball31ball11ball41ball31ball11ball31ball61ball31ball31ball31ball61ball31

Kette mit verschiedenen Bausteinen

1.2.2 Struktur und Einteilung
von Aminosäuren

Um sich miteinander verbinden zu können, benötigen
die Bausteine sozusagen 2
“Bindearme”: ball311

Die Proteinmoleküle entsprechen der Kette mit
verschiedenen Bausteinen
. Die “Bindearme” sind spezielle
funktionelle Gruppen
.
Interessanterweise hat man bei der Untersuchung von Proteinen, egal aus
welchem Organismus immer nur 20 verschiedene Bausteine gefunden.
Diese heißen Aminosäuren. Sie haben alle eine typische
Struktur.

_aamodel

Die allgemeine Formel ist rechts abgebildet. Ein
solches Molekül bildet einen Baustein eines Proteins. Im Molekül
sind 2 funktionelle Gruppen zu sehen: die Carboxylgruppe
-COOH und die Aminogruppe
-NH2. Mit diesen Gruppen wird die Verbindung zu den anderen
Bausteinen geknüpft. Dabei verbindet sich die Carboxylgruppe der
einen Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen.
Die Bindung
heißt Peptidbindung.
Die Reste sind bei den 20 biologisch wichtigen Aminosäuren
verschieden.

Die oben abgebildete Formel wird der tatsächlichen
räumlichen Struktur nicht gerecht. Die 4 Bindungen am C-Atom sind
tatsächlich in die Ecken eines Tetraeders
(Pyramide mt 4 Flächen) gerichtet. Da dies schwer darzustellen ist,
benützt man obige Form.

Von den 20 Aminosäuren haben wiederum ca. 5 besondere
Bedeutung für die Zelle. Wir werden Ihnen später öfters
begegnen. Dies sind die Aminosäuren Alanin, Cystein, Glutaminsäure,
Cystein und Phenylalanin die in 3 Formen dargestellt sind:

  1. in der normalen
    Fischer-Projektion
    oben
  2. in einer reduzierten
    Form
    nur mit funktionellen Gruppen und dem Rest
  3. einem 3D Ball-und
    Stick-Modell

phe1

Phenylalanin

(Phe)

C9H11NO2


phe3

phe3d
cys

Cystein

(Cys)

C3H7NO2S


cys3

cys3d

Man sollte sich die normale Form merken. Die reduzierte
Form eignet sich gut , wenn die Aminosäuren als Bausteine in einer
Kette dienen.

Die Summenformeln braucht man sich nicht zu merken,
sehr wohl jedoch die Abkürzungen Ala, Gly, Glu, Cys, Phe.

So läßt sich natürlich leicht eine Kette
darstellen z.B. Cys-Glu-Ala-Phe-Gly. Man nennt ein solches Molekül
ein Peptid.

Alle Aminosäuren sehen Sie auf folgender Abbildung:


Abb. 1

Proteine
prot5

 


Abb. 2

Linus Pauling
 

lpsuli

 


Abb. 3

Kristall von Lysozym

lysozsm

xraxc

Kristallogramm von Lysozym

 


Abb. 4

CCD Diffraktometer
ccddif

Gerät für die Röntgenstrukturanalyse

 


Abb. 5

Röntgenstrukturanalyse
roesak

Klicken Sie auf das Bild zum Vergrößern

 

 


Abb. 6

wichtige Aminosäuren
 

Gly, Ala, Glu, Phe Cys

ala

Alanin

(Ala)

C3H7NO2

alanin6

_ala3d

gly

Glycin

(Gly)

C2H5NO2

glycin

gly3d

glu

Glutaminsäure

(Glu)

C5H9NO4

glu3

glu3d

 

 

 


_aminoac

 

Aminosäuren
werden nach ihren Resten eingeteilt:

Aminosäuren mit hydrophoben, hydrophilen,
sauren, basischen
und aromatischen Resten.

Hydrophob
weil der Rest für sich allein betrachtet nicht wasserlöslich
wäre.
Hydrophil,
weil der Rest ein wasserlösliche Gruppe enthält.

Sauer, weil im Rest eine saure
Gruppe enthalten ist, die ein H+-Ion abgeben kann

Basisch, weil im Rest eine basische
Gruppe enthalten ist die ein H+-Ion aufnehmen kann.

Aromatisch, weil der
Rest z. B. einen Phenylring (= Benzolring) enthält.

Betrachtet man die 20 Aminosäuren,
fallen einem Gemeinsamkeiten auf:

  • alle haben die Aminogruppe am 2. C-Atom (

    a-C-Atom)
  • das 2. C.Atom hat 4 verschiedene Substituenten (=
    asymmetrisch)
  • Prolin ist keine Aminosäure sondern eine Iminosäure,
    da es keine Aminogruppe sondern eine Iminogruppe hat.
3D-Animation aller 20 Aminosäuren:
Um bei den nachfolgenden
Adressen alle Moleküle und Animationen sehen zu können,
benötigt man meist einen Molekular-Viewer wie RASMOL, CHIME
(Plugin für Netscape) oder MAGE. Diese können kostenlos
heruntergeladen werden. Tips dazu auf der Chemieseite meiner Homepage!

Möchten Sie die Aminosäuren in einer
tollen 3D-Animation untersuchen, gehen Sie zu:

http://info.bio.cmu.edu/Courses/BiochemMols/AAViewer/AAVFrameset.htm

Weitere umfangreiche Quellen sind folgende Adressen
mit allem Wichtigen zu Aminosäuren

http://128.122.10.5/aainfo/struct.htm

http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS2/course/section2/AminoAcid/overview.html

Neben den in Proteinen vorkommenden
Aminosäuren gibt es auch noch andere für Zellen wichtige Aminosäuren,
z.B.

GABA
=
g-Amino-Buttersäure,
ein Neurotransmitter (Info-Überträgerstoff im Nervensystem)
siehe
Abb. 8

Ornithin
= spielt beim Aminosäureabbau eine Rolle
Abb.
9
oder

Thyroxin
= Schilddrüsenhormon,
Abb. 10.

2,6-Diaminopimelinsäure
= in Bakterienzellwänden von z.B. E.Coli (Gram -)

diampim

Im nächsten Kapitel lernen wir nun die wichtigste
Eigenschaft der Aminosäuren kennen.


Abb. 7

alle biologisch wichtigen Aminosäuren
Zusätzlich zu den 20 Aminosäuren
gibt es noch zwei weitere Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen:
Selenocystein (Sec) und
Pyrrolysin (Pyl).

pyrolys

Die Aminosäure Selenocystein
ist Bestandteil einiger prokaryotischer und eukaryotischer Proteine.
Sie ist Analogon des Cysteins, in dem das Schwefel-Atom durch Selen
ersetzt ist. In der L-Form
kommt sie als Bestandteil im aktiven Zentrum der Glutathion-Peroxidase
aus Säugetieren und anderen Redoxenzymen vor.
Pyrrolysin hat man in einer
Methyltransferase des methanproduzierenden Archäbakteriums
Methanosarcina barkeri gefunden. Beide Aminosäuren werden im
genetischen Code durch ein Stop-Codon codiert: (Selenocystein =UGA
; Pyrrolysin = UAG).


Abb. 8

GABA
gaba
g-Amino-Buttersäure
(4-Amino-Butansäure)

 

 

 


Abb. 9

Ornithin

ornithi

 


Abb. 10

Thyroxin
thyrox3

 

Weiterführende
Quellen:
Aminosäuren:
http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/
und http://bioinfo.sarang.net/Moin/AminoAcid
und http://micro.magnet.fsu.edu/aminoacids/
Röntgenstrukturanalyse: http://instinct.v24.uthscsa.edu/~xrayref/x-ray.html
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