Wirkungsweise von Biokatalysatoren

1.3.1Wirkungsweise von Biokatalysatoren

Ein Katalysator ist eine Stoff,
der chemische Reaktionen beschleunigt. Er ist kein Produkt und kein Edukt.

reaktio1

reaktio2

Enzyme sind Biokatalysatoren,
die die Reaktionsgeschwindigkeit einer biochemischen Reaktion erhöhen.
Da fast alle biochemischen Reaktionen Gleichgewichtsreaktionen
sind, wirken Enzyme auch auf die Rückreaktion. Sie ändern
nicht die Gleichgewichtskonstante und die freie Enthalpie.

Betrachten wir zum Beispiel die Kondensation
zweier Aminosäuren. Ein Enzym, was dies katalysiert, beschleunigt
unter anderen Reaktionsbedingungen auch die Hydrolyse (Spaltung).

cond3

Man kann die Aktion eines Enzyms unter energetischen
Gesichtspunkten in einem Reaktionsweg-Zeit-Diagramm
darstellen:

_ek10000

DG
= freie Reaktionsenthalpie

DG*
= unkatalysierte Aktivierungsenergie

DG*enz
= enzymatisch katalysierte Aktivierungsenergie

Das Diagramm stellt den Verlauf einer
exergonischen Hinreaktion dar (DG=
).


Enzyme erniedrigen also die zur Reaktion notwendige
Aktivierungsenergie.

1.3.2 Substratspezifität, Wirkungsspezifität

Enzyme unterscheiden sich u.a. wesentlich von anderen
Katalysatoren:
Sie sind sehr spezifisch!

Z. B.: H2SO4 (Schwefelsäure)
katalysiert durch seine Protonenabgabe die Veresterung nahezu jeden Alkohols
mit einer Carbonsäure.

ester3

Viele Enzyme jedoch sind so spezialisiert, daß
sie auf nur ein Substrat wirken und ein ähnliches Molekül unberührt
lassen.


amylase

Amylase, ein Verdauungsenzym
im Speichel und Darm katalysiert nur die Spaltung von Stärke
und nicht Cellulose, obwohl beide aus Ketten von Glucose bestehen.
Der Unterschied liegt in der Bindung der Glucosemoleküle.

reaktio3

reaktio4

Die Amylase
besteht aus 1 Polypeptidkette und enthält Ca2+
als Kofaktor.

Urease katalysiert die Spaltung
von Harnstoff in Ammoniak und CO2. Methylharnstoff ergibt keine
Reaktion
.

Diese Eigenschaft, nur auf spezielle Ausgangsstoffe zu
wirken wird Substratspezifität genannt.

urease1


reaktio5

reaktio6
 Die Urease besteht aus 3 Untereinheiten
und benötigt als Kofaktor Nickel.

Ein weiteres Beispiel soll die Spezifität
der Enzyme verdeutlichen.

Proteinhaltige Nahrung wie Fleisch, Fisch, Geflügel
wird im Magen und Darm verdaut. Hier spalten Verdauungsenzyme (Proteasen)
die Eiweißmoleküle in Aminosäuren. Die Spezifität
ist allerdings sehr unterschiedlich.

Chymotrypsin ist ein solches
Enzym, das in der Bauchspeicheldrüse produziert wird. Es spaltet
eine Polypeptidkette an Stellen, wo sich Phe, Tyr oder Trp
befindet. Dabei ist es egal wie lange die Kette ist.

 


Chymo2

Es besteht aus 3 Untereinheiten.

Trypsin ist ebenfalls ein
Enzym der Bauchspeicheldrüse und spaltet nur Peptidbindungen nach
Lys und Arg. Es ist ebenfalls egal wie lange die Kette und
wie die Sequenz ist.

Carboxypeptidase A
dagegen spaltet Peptidketten vom Carboxylende her, egal wie
lang die Kette ist und egal welche Aminosäure (außer Lys).


carbox

Carboyxpeptidase A benötigt Zn++
als Kofaktor.

Wie man sieht kann die Substratspezifität
eng und breit sein.

Enzyme besitzen noch eine weitere wichtige Eigenschaft:

Sie unterscheiden sich in der Wirkung, die Sie
auf ihr Substrat haben.


Enzym

Wirkung

Reaktionstyp

Katalase

2 H2O2 ====> 2 H2O + O2
Aus dem Chemieunterricht
wissen wir, daß Reaktionen mit O2
Redoxreaktionen
sind.

Urease
+IV+IV

2CO(NH2)2 + H2O
====> 2 NH3 + CO2

Falls Sie auch hier
eine Redoxreaktion vermuten können Sie ja mal Ihre Chemiekenntnisse
anwenden und die
Oxidationszahlen
aufstellen, und siehe da, die Oxidationszahl von C erhöht sich
nicht, also haben wir
keine
Oxidation
vorliegen. Es liegt jedoch
eine Spaltung unter Wasseraufnahme vor: eine
Hydrolyse.

Amylase

Stärke + n H2O ====>
n Glucose
Hier liegt eine Hydrolyse
vor.

Vergleichen wir kurz dazu die bisherigen Enzymbeispiele:

Auch die genannten proteinverdauenden Enzyme Chymotrypsin,
Trypsin und Carboxypeptidase
katalysieren die Hydrolyse der Polypeptidketten.

Man nennt diese Eigenschaft Wirkungsspezifität.

Die Abb. 18 zeigt die Wirkung der Saccharase
auf die Saccharose. Dabei wird in 4 Schritten das Rohrzuckermolekül
gespalten, genauer die glycosidische Bindung zwischen den Zuckerbausteinen
Glucose und Fructose unter Wasseraufnahme hydrolysiert.

sach4

Enzyme haben also zunächst 2 Eigenschaften: Sie
sind substratspezifisch und wirkungsspezifisch.

Klassifizierung der Enzyme:

Sie werden auch nach ihrer Wirkung eingeteilt:

Enzymklasse
x.x.x.x
BemerkungBeispiele
1 Oxidoreduktasen
Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren

Katalase

2 Transferasen
Enzyme, die den Transfer einer Atomgruppe katalysieren z. B. ein
Phosphatrest
Hexokinase transferiert
ein Phosphatrest von ATP auf Glucose
3 Hydrolasen
Enzyme, die eine Hydrolyse katalysieren

Amylase, Urease, Chymotrypsin, Trypsin,
Carboxypeptdidase

4 Lyasen
Enzyme, die Additionsreaktionen kleiner Moleküle an Doppelbindungen
katalysieren.
Citratsynthase stellt Citronensäure
her.
5 Isomerasen
Enzyme, die die Umwandlung in das Isomere des Substrats katalysieren.Phosphoglucoisomerase wandelt
Glucose-6-Phosphat in Fructose-6-Phosphat um.
6 Ligasen
Enzyme, die Verbindungen zwischen kleinen Molekülen knüpfen,
um größere zu bilden.
DNA-Ligase repariert DNA.

International habe die Enzyme sogenannte Enzym-Kommisions-Nummern
(EC)
erhalten: z.B. Amylase hat die Nummer: EC 3.2.1.1

eccode

Nomenklatur

Man hat allen Enzymen die Endung
-ase gegeben. Für einige schon
vor Jahrzehnten entdeckten Enzyme hat man den Trivialnamen beibehalten
wie Pepsin oder Lysozym.

Enzyme werden nach ihrem Substrat benannt und wenn der
Name zu lang ist abgekürzt ( z.B. siehe unten G6PD oder ADH
= Alkoholdehydrogenase).

Man findet Enzyme überall in der Zelle, und im
transzellulären Raum, z.B. in den Verdauungsorganen. Man schätzt,
daß eine Leberzelle ca. 50 Millionen Enzymmoleküle enthält.
Bis heute kennt man mehr als 2000 Enzyme.

Die häufigste enzymatisch bedingte Erbkrankheit
der Welt ist Favismus (ca. 400 Millionen Kranke), ein Fehlen der
Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase (G6PD).


Abb. 7

anorganische Katalyse

In der Technik wird z.B. die Oberflächenkatalyse häufig
verwendet. Dabei adsorbieren (= anlagern) die Reaktionspartner
z.B. an einer Metall- oder Metalloxidoberfläche, wo sie dann
reagieren. Nachfolgend ein Rhodiumkatalysator , um das giftige
CO und NO zu oxidieren (Autokatalysator):2 CO + 2 NO -> 2 CO2 +
N2 .

rho1

Adsorption der Gase an die Oberfläche

rho2

Reaktion zu den Produkten

 

 


Abb. 8

Kondensation / Hydrolyse

 


Abb. 9

Katalyse der Kondensation

Reaktionsweg-Zeit-DiagrammEnthalpie = Energie, die in einem
chemischen Stoff enthalten ist (=H)

freie Enthalpie = Energie, die bei
einer freiwillig ablaufenden Reaktion (isobar, isotherme Bedingungen)
frei wird (=G)
DG =
DH +
TDS

S = Entropie = Grad der Unordnung

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Abb. 10

Substratspezifität

 

 

 

 


Abb. 11

Amylase
 


enge Substratspezifität

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Abb. 12

Ureasetest

tureaseUm nachzuweisen, ob ein Mikroorganismus Urease produziert gibt
man einen Harnstoffhaltigen Nähragar (Christensen’s Agar
mit dem Indikator Phenolrot) in entsprechende Reagenzgläser.
Danach werden die zu testenden Bakterienkulturen dazugegeben:
E.Coli und das Bodenbakterium Proteus.

Ergebnis: Proteus enthält
Urease, hydrolysiert den Harnstoff, bildet Ammoniumcarbonat und
färbt den Indikator rot. Gelb bedeutet keine Reaktion.

 

 

 


Abb. 13

Urease
 
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Abb. 14

Chymotrypsin
trypchy1
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Abb. 15

Trypsin
trypsin
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Abb. 16

Carboxypeptidase
 
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Abb. 17

Wirkungsspezifität
cycloph3
Isomerisierung ist die
Änderung der räumlichen Struktur eines Substrats.
Isomere sind Stoffe mit
gleicher Summenformel aber unterschiedlicher Struktur

 

 


Abb. 18

Wirkungsspezifität bei Hydrolasen
 

Sacharase

 


Abb. 19

Wirkungsspezifität bei Transferasen
 

kin6

 


Abb. 20

Wirkungsspezifität bei Lyasen
 

lyase3

 


Abb. 21

Favismus

Favismus ist eine Erbkrankheit die bei Betroffenen zu einer allergischen
Reaktion beim Kontakt mit Bohnen (Vicia faba) führt. Dabei
entsteht auch eine Hämolyse.vfaba3

 

Weiterführende
Quellen:
Interaktive Enzymatik: http://cti.itc.Virginia.EDU/~cmg/

Enzyme:
http://us.expasy.org/enzyme/

Enzymatik:http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/
Energy_Enzymes_catalysis.html

Suche nach Enzymen: http://life.nthu.edu.tw/~g854239/ExPASy/5cofactor.htm
oder http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/search.html

Enyzymklassifikation: http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/enzymes/index.html

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